Effects of Structural Modification on the Thermostability of F1 Protease from Bacillus Stearothermophilus F1
A thermophilic Bacillus stearothermophilus F1 was found to produce an extremely thermostable serine protease. The F1 protease sequence was modeled onto the crystal structure of thermitase with 61% sequence identity. The F1 protease contains a catalytic triad comprising of Asp39, His72 and Ser226. Th...
محفوظ في:
| المؤلف الرئيسي: | |
|---|---|
| التنسيق: | أطروحة |
| اللغة: | English English |
| منشور في: |
2008
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | http://psasir.upm.edu.my/id/eprint/4926/1/FBSB_2008_1.pdf |
| الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|
كن أول من يترك تعليقا!