Effects of Structural Modification on the Thermostability of F1 Protease from Bacillus Stearothermophilus F1
A thermophilic Bacillus stearothermophilus F1 was found to produce an extremely thermostable serine protease. The F1 protease sequence was modeled onto the crystal structure of thermitase with 61% sequence identity. The F1 protease contains a catalytic triad comprising of Asp39, His72 and Ser226. Th...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Médium: | Diplomová práce |
| Jazyk: | English English |
| Vydáno: |
2008
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://psasir.upm.edu.my/id/eprint/4926/1/FBSB_2008_1.pdf |
| Tagy: |
Přidat tag
Žádné tagy, Buďte první, kdo otaguje tento záznam!
|
Buďte první, kdo okomentuje tento záznam!