Effects of Structural Modification on the Thermostability of F1 Protease from Bacillus Stearothermophilus F1

A thermophilic Bacillus stearothermophilus F1 was found to produce an extremely thermostable serine protease. The F1 protease sequence was modeled onto the crystal structure of thermitase with 61% sequence identity. The F1 protease contains a catalytic triad comprising of Asp39, His72 and Ser226. Th...

Πλήρης περιγραφή

Αποθηκεύτηκε σε:
Λεπτομέρειες βιβλιογραφικής εγγραφής
Κύριος συγγραφέας: Ibrahim, Noor Azlina
Μορφή: Thesis
Γλώσσα:English
English
Έκδοση: 2008
Θέματα:
Διαθέσιμο Online:http://psasir.upm.edu.my/id/eprint/4926/1/FBSB_2008_1.pdf
Ετικέτες: Προσθήκη ετικέτας
Δεν υπάρχουν, Καταχωρήστε ετικέτα πρώτοι!